Bochum/Neheim. . Dr. Michael Senske überzeugt Jury der Gesellschaft Deutscher Chemiker mit Präsentation seiner Forschungen zur Stabilität von Proteinen.

  • Nachwuchswissenschaftler Dr. Michael Senske gewinnt Preis der Gesellschaft Deutscher Chemiker
  • Nach dem Doktortitel setzt sich der Fußball-Fan auch sportliche Ziele
  • Bergheimer machte 2006 das Abitur am St. Ursula Gymnasium

Vom Anpfiff an 15 Minuten – mehr Zeit hatte der Neheimer Michael Senske nicht, die Jury kürzlich bei einer Tagung der Gesellschaft Deutscher Chemiker in Berlin von seiner Doktorarbeit zu überzeugen. Es hat gereicht. Der auf Bergheim groß gewordene Nachwuchswissenschaftler gewann den Preis für die beste Präsentation. Jetzt schmiedet der junge Mann an seiner Zukunft. Und setzt sich auch hier anders als wie vielleicht bei seinem Forschungsfeld erwartet sportliche Ziele.

Datenanalyse-Methode für den Fußball?

„Naturwissenschaftliche Methoden der Datenanalyse lassen sich auch auf den Sport und den Fußball übertragen“, sagt Dr. Michael Senske. Fußball ist sein Hobby, gekickt hat er in der Jugend unter anderem beim SV Bachum/Bergheim, dem TuS Voßwinkel und kurz beim SC Neheim. Mit der Idee einer Datenanalyse im Fußball zum Beispiel für erfolgreiches Scouting hat er sich mit einem Partner bei einem Ideenwettbewerb beworben und hätte durchaus Lust, hier beruflich möglicherweise einen Weg einzuschlagen.

Anerkanntes Resolv-Projekt

Bei seinen Forschungen kooperierte Dr. Michael Senske innerhalb des Resolv-Projektes mit den Arbeitsgruppen von Prof. Dr. Martina Havenith und Prof. Dr. Simon Ebbinghaus sowie Prof. Dr. Gary Pielak von der Universität in North Carolina, Chapel Hill.

Das sogenannte „Resolv-Projekt“ der Bochumer Universität ist weltweit anerkannt und international von großer Bedeutung. Prof. Dr. Martina Havenith und Prof. Dr. Simon Ebbinghaus leiten das Projekt.

In Amerika, wo der Neheimer Dr. Michael Senske auch geforscht hat, ist Prof. Dr. Gary Pielak (Universität von North Carolina) federführend.

Das Motto der Chemiker-Tagung passt irgendwie dazu: „Thinking the unthinkable“ – das Undenkbare denken. So hatte die Vereinigung kürzlich in die Bundeshauptstadt eingeladen. Die Tagung fand zum 150-jährigen Bestehen der Gesellschaft statt und war Teil des Wissenschaftsforums Chemie 2017. Neben Fachvorträgen von etablierten Professorinnen und Professoren kamen auch Nachwuchswissenschaftler zu Wort. Einer davon war Michael Senske vom Lehrstuhl für Laserspektroskopie und Biophotonik der Ruhr-Universität Bochum.

Er präsentierte Ergebnisse aus seiner Doktorarbeit und stand dabei im Wettbewerb mit anderen Doktoranden. Insgesamt drei Redner hatten sich in einer Vorauswahl für die Präsentationen qualifiziert. Senske trat stellvertretend für das Exzellenzcluster „Resolv“ an.

Die Jury zeichnete ihn mit dem Preis für die beste Präsentation eines Nachwuchschemikers aus. Neben der Anerkennung für seine wissenschaftliche Arbeit bekommt Senske einen 250-Euro-Bonus. „Ich freue mich sehr über diese tolle Auszeichnung meiner Forschungsergebnisse“, erzählt er, „ausschlaggebend dafür war die internationale Zusammenarbeit dreier Forschungsgruppen“.

Abi am St. Ursula-Gymnasium

Senske, der im Jahr 2006 am St. Ursula-Gymnasium in Neheim das Abitur gemacht und zuvor die Grundschule St. Josef Bergheim besucht hat, erwarb an der Ruhr-Universität Bochum nach fünf Jahren Studium und viereinhalb Jahren Forschung den Doktortitel im Fach Chemie mit der Bestnote „Summa cum Laude“. Heute lebt er in Bochumer Stadtteil Riemke und ist in wenigen Minuten mit der U-Bahn an der Uni. Sein Forschungsgebiet ist die „Stabilität von Proteinen in der Zelle“. Diese Forschung ist wichtig für Erkenntnisse in der Alzheimer-Krankheit.

Ergebnisse wichtig für Alzheimer-Forschung

„Ich habe Grundlagenforschung gemacht“, erzählt Dr. Senske. In seiner Forschung beschäftigt er sich mit der Stabilität von Proteinen. „Erkrankungen wie Alzheimer oder Chorea Huntington sind sehr wahrscheinlich auf fehlerhaft gefaltete Proteine zurückzuführen“, erklärt er.

Proteine zu erforschen ist aufwendig. Oft erleichtern sich die Wissenschaftler die Arbeit, indem sie ihr Zielprotein isolieren und unter Laborbedingungen in kleinen Teströhrchen untersuchen. Doch das birgt ein Problem, wie Senske sagt: „Die Umgebung der Proteine kann beeinflussen, wie sie sich falten. In der lebenden Zelle haben sie unter Umständen andere Eigenschaften als in einer Testlösung im Labor.“ Genau diese Unterschiede hat Senske in seiner Doktorarbeit untersucht. Während des Studiums hatte er sich durch zahlreiche Veröffentlichungen, auch im renommierten „Journal of the American Chemical Society“, einen Namen gemacht.